Druh chobotnic s latinským názvem Pareledone vyskytující se podél Antarktidy si podle všeho dokázal vyvinout unikátní složení aminokyselin, díky kterým jsou tato zvířata lépe uzpůsobená k životu v chladných vodách. K objevu přišli američtí vědci, kteří se jejich výzkumu nedávno věnovali, a kteří věří, že by objev mohl mít význam pro kryogenní konzervaci nebo transplantaci lidských orgánů.
Buněčná energie v hlavní roli
Klíčovým biomarkerem v tělech chobotnic Pareledone žijících pod ledem u antarktického výzkumného střediska McMurdo se ukázalo fungování sodno-draselné (Na+/K+) pumpy. Tu totiž pohání molekula ATP, která je v tělech rostlin i živočichů klíčovým zdrojem energie. Přesunem iontů sodíku a draslíku pak vzniká elektrochemický gradient, který aktivuje především nervový systém. Samotná funkce ATP je pak řízena enzymem ATPázou.
Vědcům se podařilo zjistit, že ATPáza antarktických chobotnic pracuje mnohem rychleji než u jedinců z mírného pásma, u nichž při dosažení teplot nižších než 8 °C tento enzym prakticky přestává fungovat. U zástupců Paraledone je však syntéza ATP při teplotě 10 °C zhruba čtyřikrát rychlejší než u jiných druhů chobotnic při optimálních podmínkách.
Enzymy se v chladném prostředí chovají jinak
Aby zjistili proč, vpravili autoři studie zveřejněné v odborném časopise PNAS RNA antarktických i běžných chobotnic do neoplozených vajíček žáby drápatky, aby sledovali, zda-li se této odolnosti vůči chladu mohou naučit i obojživelníci. K překvapení vědců pak stačilo pouhých 12 mutací v řetězci aminokyselin, aby došlo k přenosu rezistence vůči studeným vodám. Vezmeme-li navíc v potaz, že oba druhy mají vzájemně společných pouze 35 z celkových 1028 aminokyselin v řetězci ATPázy, jde s ohledem na pravděpodobnost úspěchu o skutečně významný objev.
Největší vliv pak měla zejména záměna valinu za leucin na rozhraní proteinu a lipidu. Tato na první pohled nevýznamná změna totiž výrazným způsobem snížila polaritu otvorů iontové pumpy, což ve finále zrychlilo její fungování. Enzymy tak na konformační změny vyžadovaly méně energie, díky čemuž mohly v chladných podmínkách stále fungovat.
Zjištění, že vyšší odolnost vůči chladu u chobotnic Pareledone má svůj základ až na úrovni jednotlivých enzymů, je podle autorů studie mnohem zajímavější než samotná skutečnost, že se tito hlavonožci v arktických vodách vůbec vyskytují. Přináší totiž nový pohled na látkovou výměnu v buňkách a na to, jakým způsobem ji vnější vlivy modifikují.
Objev má šanci na využití v rámci medicíny
Podobně jako u téměř každého výzkumu se vědci zaměřili na reálný přínos objevu pro lidstvo jako takové. V tomto případě se tak nabízí možnost uplatit vyšší enzymatickou odolnost například v rámci kryogenní medicíny a kryoterapie, kdy je lidské tělo vystaveno nízkým teplotám za účelem svalové regenerace, odstraňování bolesti či diagnostiky. Dalším příkladem by mohlo být zefektivnění konzervace orgánů během transplantací, které jsou v současnosti stále běžnějšími zákroky. Vědci věří, že do aplikace výše uvedených závěrů v podobném rozsahu je ještě poměrně daleko, přesto však zde určitá naděje na úspěšné využití objevu existuje. Otázkou zůstává, za jak dlouho se jej dočkáme.
Zdroje:
https://www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.2301207120
https://physics.aps.org/articles/v16/185
